Понятие о теории переходного состояния. Активированный комплекс.

Энергия активации всегда меньше энергии, которую надо затратить, чтобы разрушить связи в молекулах исходных веществ. Это объясняет теория переходного состояния.

На основании этой теории для протекания реакции необязательно полностью разрывать химические связи в исходных веществах, достаточно их ослабить. Это происходит при образовании промежуточного соединения – активированного комплекса.

Пример: Реакция синтеза йодистого водорода.

Активные молекулы Н₂ и I₂ объединяются в промежуточный активный комплекс Н₂¼I₂, в котором образование новых связей Н–I идёт одновременно с разрывом связей Н–Н и I–I.

Образование переходного состояния – процесс энергетически более выгодный, чем полное разрушение связей в молекулах исходных веществ. Вот почему образование активированных комплексов характерно для многих реакций, особенно ферментативных.

4. Катализ и катализаторы.

В.И.Слесарев. «Химия. Основы химии живого». стр. 106-107.

Ферментативный катализ и его особенности.

Все биохимические процессы протекают в присутствии катализаторов – ферментов.

Ферменты – это белковые молекулы, которые катализируют химические реакции в живых организмах.

Другое название ферментов – энзимы. В настоящее время известно около 2000 различных ферментов, около 150 ферментов удалось выделить в чистом виде.

Для веществ, участвующих в ферментативных реакциях приняты следующие названия:

· субстрат (S) – вещество, на которое фермент оказывает специфическое каталитическое действие;

· фермент (Е) – вещество, ускоряющее превращение субстрата;

· продукт (Р) – вещество, в которое превращается субстрат в результате ферментативного катализа.

Ферментативный катализ имеет свои особенности, отличающие его от обычного химического катализа:

ü Высокая эффективность. Реакции, катализируемые ферментами, ускоряются в десятки тысяч раз. Объясняется это тем, что при действии фермента на субстрат образуется фермент-субстратный комплекс, энергия активации которого значительно ниже энергии активации некаталитической реакции.

ü Высокая специфичность (избирательность).Каждый фермент катализирует только определенную биохимическую реакцию, т.е. действует только на определенный субстрат. Для объяснения такой высокой специфичности используется теория «ключ-замок» или «рука-перчатка». В.И. Слесарев «Химия. Основы химии живого», стр.117-118.

На активность ферментативного катализа влияют следующие факторы:

§ концентрация фермента

§ концентрация субстрата

§ температура

§ реакция среды (рН)

В.И.Слесарев «Химия. Основы химии живого», стр.116-119.

Химическое равновесие.

Химическое равновесие возникает в обратимых реакциях.

Обратимыми называются реакции, которые протекают в двух взаимно противоположных направлениях.

Например:

Прям

Н₂ + J₂ ⇄ 2НJ

Обр

Таких реакций большинство. Составим кинетические уравнения прямой и обратной реакций.

u_пр = k₁·c_H2·c_J2

u_обр = k₂·c²_HJ

В обратимых реакциях скорость прямой и обратной реакций по-разному изменяются с течением времени. Так, в начальный момент времени скорость прямой максимальна, а скорость обратной реакции практически равна 0, т.к. продукты еще не образованы, а концентрация исходных веществ максимальна. С течением времени скорость прямой реакции будет убывать, а скорость обратной реакции увеличиваться пока не наступит их равенство.

Состояние системы, при котором скорость прямой реакции равна скорости обратной называется химическим равновесием .

u_пр = u_обр

В условиях равенства скоростей, концентрации исходных веществ и продуктов реакции не изменяются, остаются постоянными и являются равновесными.

Тогда, можно записать k₁·c_H2·c_J2= k₂·c²_HJ

Для количественной характеристики состояния равновесия введен безразмерный параметр – константа равновесия. Она равна отношению констант скоростей прямой и обратной реакций.

Константа химического равновесия обратимого процесса прямо пропорциональна произведению концентраций продуктов реакции и обратно пропорциональна произведению равновесных концентраций исходных веществ, возведенных в степень равную их стехиометрическим коэффициентам.

К_х.р. зависит от природы реагентов и температуры, но не зависит от концентраций и наличия катализатора.

Значение константы определяет преимущество протекания одной из противоположных реакций:

Если К > 1, то в системе выше содержание продуктов, т.е. преимущественно идет прямая реакция. Если К < 1, то в системе выше концентрация исходных веществ и преимущество имеет обратная реакция.

Между константой равновесия и энергией Гиббса существует математическая зависимость:

= – RT ln K_равн

– изменение энергии Гиббса

R – газовая постоянная

T – температура

K_равн – константа равновесия.

Химическое равновесие носит динамический характер и характеризуется постоянством при неизменности внешних условий.

При изменении концентрации реагентов, температуры и давления скорость одной из реакций может увеличиться, тогда происходит смещение равновесия:

· если возрастает скорость прямой реакции, то равновесие смещается вправо;

· если увеличится скорость обратной реакции, то равновесие смещается влево.

Смещение равновесия определяется принципом Ле-Шателье:

Если на систему, находящуюся в равновесии оказать внешнее воздействие, то равновесие смещается в сторону той реакции, которая ослабит это воздействие.

ü Влияние концентрации.

При увеличении концентрации исходных веществ равновесие смещается вправо, а при увеличении концентрации продуктов реакции – влево.

ü Влияние температуры.

При повышении температуры равновесие смещается в сторону эндотермической реакции, а при понижении температуры – в сторону экзотермической реакции.

ü Влияние давления (только для газов и при условии, что количество моль газов исходных веществ и продуктов не равны).

При увеличении давления равновесие смещается в сторону реакции, которая протекает с уменьшением числа моль газов, а при уменьшении давления – в сторону увеличения числа моль газов.